Aminoacidos.

Aminoácido

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).1 Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral', específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres que se presentan a continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

    Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).

    Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), cisteína (Cys, C), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).

    Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).

    Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).

    Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención

A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

    Valina (Val, V)

    Leucina (Leu, L)

    Treonina (Thr, T)

    Lisina (Lys, K)

    Triptófano (Trp, W)

    Histidina (His, H) *

    Fenilalanina (Phe, F)

    Isoleucina (Ile, I)

    Arginina (Arg, R) *

    Metionina (Met, M)

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son:

    Alanina (Ala, A)

    Prolina (Pro, P)

    Glicina (Gly, G)

    Serina (Ser, S)

    Cisteína (Cys, C) **

    Asparagina (Asn, N)

    Glutamina (Gln, Q)

    Tirosina (Tyr, Y) **

    Ácido aspártico (Asp, D)

    Ácido glutámico (Glu, E)

Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos, según los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de aminoácido.

Según la ubicación del grupo amino

    Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).

    Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.

    Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

Propiedades

    Ácido-básicas.

    Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias anfóteras.

    Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.

    Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

   Ópticas.

    Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.

Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.

 Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehído y D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.

    Químicas.

    Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.

    Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

    Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

    Solubilidad.

    No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.